Необычная структура белка, известная как “рифленый бета-лист”, впервые предсказанная в 1953 году, теперь создана в лаборатории и подробно охарактеризована с помощью рентгеновской кристаллографии.
Новые результаты, опубликованные в журнале Chemical Science, могут позволить рационально проектировать уникальные материалы на основе архитектуры рифленого листа.
Наше исследование устанавливает конфигурацию рифленого бета-слоя как мотив с общими характеристиками и открывает путь к структурному дизайну уникальных молекулярных архитектур с потенциалом для разработки материалов и биомедицинских приложений”, — рассказывает Евгений Раскатов, доцент кафедры химии и биохимии Калифорнийского университета в Санта-Крузе.
Белки бывают разных форм и размеров, чтобы выполнять свои многочисленные структурные и функциональные роли в живых клетках.
Белки бывают разных форм и размеров, чтобы выполнять свои многочисленные структурные и функциональные роли в живых клетках. Некоторые общие структурные мотивы, такие как альфа-спираль, встречаются во многих белковых структурах.
Рифленый лист является разновидностью плиссированного бета-листа, хорошо известного структурного мотива, встречающегося в тысячах белков. Лайнус Полинг и Роберт Кори описали плиссированный бета-лист в 1953 году, через два года после того, как была введена концепция плиссированного бета-листа. В то время как складчатый бета-лист хорошо известен и часто называется просто бета-листом, гофрированный лист оставался в основном теоретической структурой на протяжении десятилетий.
В предыдущем исследовании, опубликованном в журнале Chemical Science в 2021 году, команда Раскатова сообщила о получении рифленой структуры бета-листа путем смешивания небольшого пептида с равным количеством его зеркальной формы. Исследователи использовали зеркальные формы трифенилаланина, короткого пептида, состоящего из трех аминокислот фенилаланина. Зеркальные пептиды объединялись в пары, образуя “димеры” с предсказанной структурой, но они не образовывали расширенный, периодически рифленый рельеф бета-слоя, о котором предположили Полинг и Кори.
“Димеры собирались в слоистые структуры в виде елочки, что вызвало сомнения в жизнеспособности периодической рифленой конфигурации бета-слоя“, — отмечает Раскатов.
В новом исследовании ученые заменили один из трифенилаланинов другими аминокислотами, чтобы создать несколько иные трипептиды и их зеркальные отражения. Используя эти новые трипептиды, они смогли создать три различные агрегирующие пептидные системы, которые образовывали протяженные антипараллельные слои рифленого бета-листа, в которых чередовались нити пептидов зеркального отражения. Результаты рентгеновской кристаллографии показали, что кристаллические структуры в целом отлично согласуются с предсказаниями, сделанными Полингом и Кори.
